重组肠激酶（rEK）是高纯度的牛肠激酶轻链亚基，它有着和天然提取的肠激酶同样特异的切割酶活性，切割位点Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，可去除位于蛋白N-末端的融合蛋白，以除去不需要的融合标签，是N末端融合通常选择的蛋白酶,在其他残基的不规则切割发生水平较低。

翌圣的重组肠激酶（rEK）采用大肠杆菌重组表达，无外源性的病毒污染，生产过程不使用任何动物源原料，纯度高、活性高、特异性强、适用范围广，在各种去垢剂和变性剂存在的条件下仍具有部分活性。本品不含标签，由于具有极高酶切活性，酶切反应使用量少，不影响下游蛋白应用，可不考虑去除。后续如需去除可用阴离子交换树脂（如DEAE-6FF）对其进行洗脱。推荐洗脱条件如下：平衡缓冲液：25 mM Tris-HCl pH 8.0，洗脱缓冲液：25 mM Tris-HCl pH 8.0，含100 mM NaCl

凝血酶是由大小分别为31 KD和6 KD的两条肽链通过二硫键组成的一种丝氨酸蛋白水解酶，可从动物血浆中利用已激活凝血酶原水解制得；凝血酶切割序列专一，水解效率高，在分子生物学、生物化学或生物工程制药研究中常作为工具酶用于重组融合蛋白（包含凝血酶识别位点）的特异性断裂。

翌圣的牛凝血酶是从牛的血浆纯化制得，具有纯度高、比活高、不含有其他蛋白酶活性、灭活病毒、生产稳定性好等特点。该酶最适切割位点：A-B-Pro-Arg-↓-X-Y （其中，A和B为疏水氨基酸，X和Y为非酸性氨基酸），常见的识别序列为：1. Leu-Val-Pro-Arg-↓-Gly-Ser。2. Gly-Arg-↓-Gly。凝血酶可从切割产物中用苯甲脒或肝素琼脂糖亲和纯化去除。

翌圣的重组型TEV蛋白酶（rTEV）是经过基因工程改造和纯化后的重组蛋白酶，不仅保持天然TEV酶的功能活性，且在广谱的温度范围内表现出更强的稳定性和特异性。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列EXXYXQ↓(G/S)，切割位点在谷氨酰胺和甘氨酸/丝氨酸之间。普遍应用的七氨基酸序列为：Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln↓-Gly。rTEV在pH 7.0，30℃时可达到最佳活性，但在pH 6.0-8.5和温度4-30℃的广泛范围内皆有活性（见表2），使得反应条件的选择可根据目的蛋白的情况而灵活变动。另外rTEV切割后也能利用其N端的6×His标签，通过Ni-NTA树脂去除，以达到纯化目的蛋白的目的。

表2. 不同温度下rTEV酶切活性

3C蛋白酶是切割小RNA病毒科非结构蛋白的关键酶，在病毒复制过程中发挥着重要作用。鼻病毒属于小RNA病毒科，其中的人鼻病毒3C蛋白酶基因编码区全长552bp，编码的蛋白质相对分子质量约为22000 Da。人鼻病毒3C蛋白酶具有高度的酶切特异性，能特异切割位于Gln-Gly之间的肽键，识别位点为 Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln↓Gly-Pro。

翌圣将人鼻病毒3C蛋白酶的编码区基因，在大肠杆菌中进行重组表达，纯化后获得了高纯度的重组3C蛋白酶，该蛋白酶能特异切割含有3C酶切位点的融合蛋白，具有良好的生物学活性。同时，翌圣生产的3C蛋白酶带有GST和MAT标签蛋白，有利于后期将其从酶切体系中去除。

SUMO蛋白酶识别完整的含有100个氨基酸的SUMO（Small Ubiquitin-like Modifier）标签蛋白，并能高效地把SUMO从融合蛋白上切割下来。与EK和TEV等蛋白酶的识别位点相比，由于其识别序列长，所以SUMO蛋白酶酶切反应有很高的特异性，且在较宽范围的反应环境体系中保持较高的活力，例如温度（4-30℃）、pH（5.5-9.5）等。SUMO蛋白酶还具有多聚His标签，便于使用亲和层析的方法去除SUMO蛋白酶，纯化目的蛋白。