随着糖蛋白质组学和抗体药研究的迅速发展，糖基化修饰也备受关注。细胞与细胞、细胞与病原体的接触主要是通过糖与蛋白质相互作用完成的，糖基化决定了糖复合物的粘附特性。在IgG中，Fc区Asn297处的保守N-连接糖对其活性也至关重要。此外，一些抗体还具有额外的N-糖链，与 Fc区 Asn297处的保守位点一起影响抗体的识别、半衰期和免疫反应。

蛋白质糖基化是一种复杂的翻译后修饰，涉及糖链在蛋白质特定位点的连接，依据糖链类型的差异，糖蛋白被分为N-连接糖蛋白、O-连接糖蛋白等；另外，蛋白质糖基化还受到宿主细胞类型和发酵条件（如培养基、pH值、温度等）波动的影响。因此，糖蛋白在糖基化模式上通常具有异质性，包括糖基化位点、糖基化程度以及糖链的具体结构，使得糖链分析和结构表征工作极具挑战，为了最大程度上获得糖链结构信息，目前糖链分析的主要策略是先把糖链从蛋白上游离下来，然后进行详细的分析表征。在此策略中，高效、准确、稳定的去糖基化方法至关重要。

酶促法是目前应用比较广泛的去糖基化方法。

其中PNGase F (N-糖苷酶 F)是去除糖蛋白中几乎所有 N-连接寡糖的最有效的酶促方法，可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂的寡糖糖蛋白，特异性除去N-连接糖。切割位点为：最内侧N-乙酰葡糖胺（GlcNAc）和天冬酰胺残基之间的酰胺键，同时将酶解后蛋白上的天冬氨酰转化为天冬氨酸。

当α1-6岩藻糖位于GlcNAc核心时，PNGase F也可以切割；只有当α1-3岩藻糖位于GlcNAc核心时（常见于植物和昆虫糖蛋白），PNGase F不能切割。

但常规PNGase F酶促反应释放抗体N-聚糖需要长达几小时，同时由于聚糖释放存在偏好性，不完全的去糖基化可能导致结果的偏差，所获得的聚糖分布不能代表治疗性抗体的正确组成。因此，尽量在最短时间内获得准确的 N-糖链糖谱对于抗体及抗体融合蛋白等生物治疗剂生产过程中糖基化监测至关重要。

Fast PNGase F，N-糖苷酶 F（快速版）是一种经过优化的重组试剂,可以在数分钟内对抗体、免疫球蛋白、融合蛋白以及其他糖蛋白进行彻底和快速的去糖基化。此酶能够迅速且无偏好性地去除所有的 N-糖链，并且可直接进行下游的色谱或质谱分析。翌圣Fast PNGase F，N-糖苷酶 F（快速版） 简化了实验流程，可在保证灵敏度和重复性的前提下减少实验时间。

一步法蛋白质去糖基化

两步法蛋白质去糖基化：

另外，我司还提供常规PNGase F，包括PNGase F, N-糖苷酶 F（Cat#20407ES，比活性：100000 U/mL），PNGase F, N-糖苷酶 F（Cat#20415ES，比活性：750000 U/mL），以及其他类型的糖苷酶，如Endo H糖苷内切酶H（Cat#20414ES），Endo S糖苷内切酶S（Cat#20413ES）。