NLRP3受体对胞质紊乱的感知招募了适配器蛋白凋亡相关的斑点样蛋白(ASC)到一个大聚集平台(称为炎症小体)，作为caspase-1的激活位点。活性caspase-1裂解53 kDa的gasdermin D (GSDMD)，生成31-kDa的N端孔隙形成片段，控制焦亡。GSDMD也可以通过caspase-11的非炎症小体激活来处理。在该途径中，小鼠的caspase-11和人的caspase-4和5与革兰氏阴性菌感染后释放到细胞质中的脂蛋白结合并被激活。与caspase-1不同，caspase-11不能将IL -1β和IL -18转化为成熟的形式。相反，在NLRP3炎症小体激活后，焦亡过程促进K+外流，激活caspase-1依赖的促炎细胞因子IL-1β和IL-18的成熟。除GSDMD外，还有GSDME依赖性焦亡。在线粒体功能障碍或死亡受体激活时，GSDME被caspase-3切割。GSDME N端片段通过在质膜上形成气孔促进细胞的溶胀和裂解。

当RIPK1没有泛素化，caspase-8活性被阻断时，就会发生坏死。在这种情况下，肿瘤坏死因子受体1 (TNFR1)对肿瘤坏死因子(TNF)的识别诱导形成膜相关复合物I，该复合物由受体相互作用的丝氨酸-苏氨酸激酶1 (RIPK1)、TNFRSF1A相关死亡结构域(TRADD)、TNF相关因子(TRAF)和细胞凋亡蛋白抑制剂1 (cIAP1)和cIAP2组成。在这个复合体中，RIPK1可以被cIAP1/2泛素化，也可以被圆柱瘤蛋白(CYLD)去泛素化。虽然RIPK1泛素化促进细胞存活，但它的去泛素化促进TRADD和RIPK1从复合体I中解离，从而触发细胞凋亡或坏死。在凋亡过程中，FAS的死亡结构域相关蛋白(FADD)和caspase-8被招募到TRADD和RIPK1中，Caspase-8被激活，诱导细胞凋亡。在坏死中，caspase-8缺失，而RIPK1反过来磷酸化并激活RIPK3。激活的RIPK3磷酸化混合谱系激酶结构域(MLKL)，诱导MLKL的构象变化。这些变化允许MLKL转移并破坏质膜的完整性。由此产生的水和钠(Na+)的流入，以及钾(K+)的流出，导致细胞肿胀，膜电位中断，最终细胞裂解。